生物化学思维导图
U726459698
2025-12-15
激素
蛋白质化学
糖类结构
核酸化学、新陈代谢、生物能学相关内容讲解
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生物化学思维导图模板大纲
1.蛋白质化学
1.蛋白质的化学组成，20种基本氨基酸的简写符号
α- 氨基酸
2.氨基酸的理化性质及化学反应
1.了解
氨基酸分类
按侧链 R 基的化学结构分类
脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸
老色本
杂环族氨基酸
组氨酸
含咪唑环
脯氨酸
含吡咯烷环
按侧链 R 基的极性分类
极性氨基酸（11 种）
中性氨基酸
孤半天始苏
酪氨极性不带电；天冬谷氨酸负电，赖精组氨正电显”
非极性氨基酸（9 种）
一两假饼干腹泻
其他
必需氨基酸
甲携来一本亮色书
生糖氨基酸
多数氨基酸（如甘、丙、缬等），可转化为葡萄糖
生酮氨基酸
亮赖只生酮
生糖兼生酮氨基酸
一本落色书
肽的分类
按氨基酸残基数量分类
寡肽（Oligopeptide）：含 2~10 个氨基酸残基
多肽（Polypeptide）：含 10~50 个氨基酸残基
蛋白质（Protein）：含≥50 个氨基酸残基，具稳定空间结构和特定功能
按结构复杂性分类
线性肽：氨基酸残基通过肽键线性连接，无分支
环状肽：肽链两端通过肽键或二硫键连接成环（如环孢素 A、杆菌肽）
按功能分类
激素肽：调节生理功能（如胰岛素、胰高血糖素、催产素、加压素）
神经肽：参与神经传导（如脑啡肽、P 物质）
防御肽：抗菌、抗病毒（如抗菌肽、蜂毒肽）
营养肽：提供氨基酸（如乳清蛋白水解肽）
酶抑制剂肽：抑制酶活性（如血管紧张素转换酶抑制剂）
2.掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
两性解离
氨基酸在晶体或水溶液中，主要以兼性离子（两性离子） 的形式存在，即α-羧基以-COO⁻形式存在，α-氨基以-NH₃⁺形式存在。整个分子是电中性的，但带有正负两种电荷。
等电点
当氨基酸分子所带净电荷为零时，溶液环境的pH值即为该氨基酸的等电点。
在pI时，氨基酸的溶解度最小，最易沉淀。
3.蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）
理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基
一级结构
肽链中氨基酸的排列顺序，化学键是肽键（+ 二硫键）。
二级结构
肽链主链的局部空间结构，形式包括 α- 螺旋、β- 折叠、β- 转角、无规卷曲，稳定力是氢键。
三级结构
整条肽链的三维空间结构，稳定力是疏水作用、氢键、离子键等；
四级结构
多条肽链（亚基）的聚合体，稳定力同三级结构（亚基间作用力）。
掌握肽键的特点
肽键的本质是酰胺键（-CO-NH-），具有 “部分双键性质 + 共平面 + 反式构型 + 极性” 四大核心特点。
① 肽键不是单键，不能自由旋转
② 天然肽键以反式为主，脯氨酸可例外
对蛋白质空间构象的影响
① 肽平面是蛋白质二级结构的基本结构单元
② 肽键不能自由旋转，仅 Cα 两侧的单键可转动，限制了肽链的构象范围；
③ 肽键的极性可形成分子内或分子间氢键，是维持 α- 螺旋、β- 折叠等二级结构的关键作用力。
4.蛋白质结构测定
了解
Edman 降解
通过化学方法从N-末端开始逐个切除并鉴定氨基酸的经典测序技术
高级结构：X 射线晶体衍射、核磁共振（NMR）。
5.蛋白质的理化性质
两性电离与等电点（pI）
pH 小于等电点，蛋白正电向负极；
胶体性质
分离纯化和纯度鉴定的方法
溶解度
盐析法（常用，温和不变性）
等电点沉淀法
有机溶剂沉淀法
分子大小差异
透析与超滤（脱盐 / 浓缩）
凝胶过滤层析
聚丙烯酰胺凝胶电泳
电荷
离子交换层析
等电聚焦电泳（IEF）
特异性
亲和层析
6.蛋白质的变性作用
掌握
变性
蛋白质在理化因素作用下，空间构象被破坏（一级结构不变），导致理化性质改变、生物活性丧失的过程。
特点
不可逆（多数情况
溶解度下降
黏度增加
易被蛋白酶水解
复性
变性后若去除变性剂，部分蛋白质可恢复天然构象和活性
凝固
变性蛋白质进一步加热，形成不溶性的凝块
7.蛋白质结构与功能的关系
掌握
一级结构改变导致功能异常
肌红蛋白（单体蛋白）：三级结构折叠形成一个疏水口袋，容纳血红素辅基，实现携氧功能；若三级结构破坏（如变性），血红素暴露，携氧功能丧失
血红蛋白（α₂β₂四聚体）
亚基间的协同效应
正协同效应
别构调节
2,3 - 二磷酸甘油酸（2,3-BPG）结合血红蛋白亚基间的缝隙
辩证关系
结构决定功能（核心逻辑）
功能依赖结构的灵活性（动态关系）
结构异常导致功能障碍（疾病关联，拓展考点）
了解研究蛋白质的方法
了解人工智能，如AlphaFold等工具在蛋白质研究中的应用
蛋白质结构预测的高效突破
单蛋白与复杂复合体结构解析
海量蛋白结构数据库构建
助力新型蛋白质设计
加速疾病机制研究与相关基础探索
推动药物研发与医疗领域革新
抗体与靶向药物研发
药物作用靶点验证
辅助实验设计与优化研究流程
2. 核酸化学
1.核酸的基本化学组成及分类
2.核苷酸的结构
1.理解核苷酸
组成
核苷（碱基 + 戊糖）+ 1~3 个磷酸基团
结构
碱基
戊糖
连接
核苷酸的性质
两性电离、紫外吸收（260nm，因碱基共轭双键）、易水解（RNA 的 2'-OH 使其比 DNA 更易水解）
3.DNA和RNA的结构、二级结构和DNA的三级结构
3. 掌握DNA的三级结构模型和核酸序列测定技术
DNA 结构
一级结构：核苷酸的 5'→3' 排列序列（碱基序列）
二级结构：Watson-Crick 双螺旋模型
反向平行双链，碱基互补配对（A=T、G≡C）
糖 - 磷酸骨架在外，碱基在内，螺距 3.4nm（含 10 个碱基对）
三级结构：双螺旋进一步折叠
环状 DNA 超螺旋（如质粒）
核小体（DNA 缠绕组蛋白八聚体）→ 染色质→ 染色体
RNA 结构
一级结构：核苷酸的 5'→3' 序列
二级结构：单链局部碱基配对形成的茎环结构（如 tRNA 的三叶草结构）
三级结构：茎环结构进一步折叠（如 tRNA 的倒 L 形）
4.RNA的分类及关键RNA的生物学功能
4. 掌握mRNA的结构
mRNA
5' 端 m⁷GpppN 帽子、3' 端 polyA 尾、中间编码区（含密码子）
作为蛋白质合成的模板，传递遗传信息
tRNA
三叶草二级结构（氨基酸臂、反密码环等）、倒 L 形三级结构
转运氨基酸，通过反密码子与 mRNA 密码子配对
rRNA
与核糖体蛋白结合形成核糖体（原核：30S+50S；真核：40S+60S）
构成翻译场所，催化肽键形成（核酶活性）
5. 了解microRNA的序列和结构特点
长度约 22nt 的短链 RNA
前体为发夹结构，成熟体为单链
通过结合 mRNA 抑制翻译或促进其降解，调控基因表达
5.核酸的主要理化特性
2. 了解核酸的组成、结构、结构单位及核酸的性质
紫外吸收
260nm 处有最大吸收峰（用于定量）
变性与复性
杂交
不同来源的核酸单链因碱基互补形成双链（如 Southern 杂交）
6. 了解核酸药物作用原理
机制
通过与核酸（DNA/RNA）结合或干扰其功能发挥作用
反义寡核苷酸
mRNA 互补结合，抑制翻译
siRNA
诱导 mRNA 降解，沉默基因表达
6.核酸的研究方法
核酸序列测定技术
Sanger 测序（双脱氧终止法）：用 ddNTP 终止 DNA 链延伸，通过电泳读取序列
二代测序（NGS）：高通量测序（如 Illumina），同时测定大量 DNA 片段
三代测序：单分子测序（如 PacBio），无需 PCR 扩增，读长更长
3. 糖类结构与功能
1. 糖的主要分类及其各自的代表
1. 掌握糖的概念及其分类
多羟基醛或多羟基酮，以及它们的衍生物、聚合物的总称，是生物体的主要能源物质和结构成分
2. 了解糖类的元素组成、化学本质及生物学作用
C、H、O（多数符合通式 Cₙ(H₂O)ₘ
生物学作用
供能（如葡萄糖）
结构支撑（如纤维素）
信号识别（如糖蛋白）
3. 了解淀粉结构
组成
葡萄糖通过 α-1,4 糖苷键连接
分两类
直链淀粉
线性链，部分 α-1,6 分支，形成螺旋结构
支链淀粉
大量 α-1,6 分支，分支多、溶解度高
2. 糖聚合物及它们的生物学功能
4. 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质
单糖
葡萄糖（己醛糖）、果糖（己酮糖）、核糖（戊醛糖）
二糖
蔗糖（葡萄糖 + 果糖）、麦芽糖（2 葡萄糖）、乳糖（葡萄糖 + 半乳糖）
寡糖
棉子糖（3 单糖）、水苏糖（4 单糖）
多糖
淀粉、糖原、纤维素、几丁质
5. 理解糖的鉴定原理
斐林试剂 / 班氏试剂：与还原性糖（含游离醛基 / 酮基）反应，生成砖红色
碘液反应：碘与淀粉的螺旋结构结合
蒽酮试剂：与糖类在浓硫酸中反应，显蓝绿色
3. 糖链和糖蛋白的生物活性
6. 了解葡萄糖代谢和糖尿病关系
葡萄糖代谢
通过糖酵解、三羧酸循环等途径氧化供能；
糖尿病关联
胰岛素分泌不足或作用障碍，导致葡萄糖无法正常进入细胞利用，血糖升高；长期高血糖会损伤血管、神经等组织。
糖链（糖缀合物的糖部分）
结构
连接在蛋白质 / 脂质上的寡糖链
分 N - 连接（连接天冬酰胺）
O - 连接（连接丝氨酸 / 苏氨酸）
活性
参与细胞间识别（如血型抗原是糖链）
蛋白质折叠 / 稳定性维持
4. 脂质与生物膜
1. 生物体内脂质的分类
1. 了解脂质的类别、功能
脂质是不溶于水、溶于有机溶剂的生物分子
分类
油脂（甘油三酯）
储能（动物脂肪、植物油）、保温、缓冲
磷脂
构成生物膜的核心成分
固醇类
调节代谢、构成膜成分
类脂
保护、结构支撑
4. 掌握油脂和其他油脂的结构与性质
结构
1 分子甘油 + 3 分子脂肪酸，通过酯键连接
性质
饱和油脂（脂肪酸含饱和键）：常温固态（如动物脂肪）
不饱和油脂（含双键）：常温液态（如植物油），双键越多熔点越低
水解反应：在酶 / 碱作用下分解为甘油和脂肪酸
2. 甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性
3. 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性
甘油脂
甘油 + 1~3 个脂肪酸（单甘酯、二甘酯、甘油三酯）
磷脂
甘油 + 2 个脂肪酸 + 1 个磷酸基团 + 含氮碱基
脂肪酸的特性
必需脂肪酸：人体不能合成，需从食物获取（如亚油酸、亚麻酸）
不饱和脂肪酸的双键会降低油脂熔点。
3. 生物膜的化学组成和结构，"流体镶嵌模型"的要点
2. 熟悉蛋白质、重要酶的结构
化学组成
磷脂（约 50%）、蛋白质（约 40%），少量糖类（糖蛋白 / 糖脂）、胆固醇（动物膜）
流体镶嵌模型要点
磷脂双分子层是膜的 “骨架”：磷脂亲水头部朝外，疏水尾部朝内，呈流动性（可侧向移动）；
蛋白质镶嵌其中
整合蛋白（跨膜蛋白）：贯穿磷脂双分子层
外周蛋白：附着在膜表面；
膜的流动性
膜的不对称性：内外层磷脂、蛋白质种类 / 分布不同
4. 胆固醇性质和代谢
性质
环戊烷多氢菲衍生物，含羟基（亲水）和烃链（疏水），是动物膜的组成成分（调节膜流动性）。
代谢
合成
主要在肝脏，以乙酰 CoA 为原料合成；
运输
与脂蛋白结合（低密度脂蛋白 LDL 运输胆固醇至外周组织，高密度脂蛋白 HDL 将胆固醇运回肝脏）
5. 了解胆固醇与心血管疾病关系
高胆固醇（尤其是 LDL - 胆固醇）易沉积在血管壁，形成动脉粥样硬化斑块，导致冠心病、脑梗死等心血管疾病；
HDL 可清除血管内多余胆固醇，降低患病风险。
5. 酶学
1. 酶的国际分类和命名
4. 熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）
第一级分类
按催化反应类型分为 6 大主类
氧化还原酶类
转移酶类（催化基团转移）
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
连接酶类
第二级分类
按底物 / 化学键类型分亚类
2. 酶的作用特点
1. 了解酶的概念
酶是活细胞产生的、具有高效催化活性的蛋白质（少数为 RNA，即核糖酶），能降低反应活化能，且反应前后自身结构不变
核心特点
高效性（催化效率是无机催化剂的 10⁷~10¹³ 倍）
专一性（只催化特定底物 / 反应）
可调节性（活性受多种因素调控）
3. 酶的作用机理
酶的作用机制
诱导契合学说
酶与底物结合时，双方构象相互诱导、互补，形成稳定的 “酶 - 底物复合物”
酶活性调节的因素
别构调节
别构剂结合酶的 “别构中心”，改变酶的空间构象，影响活性（如血红蛋白的别构效应）
共价修饰调节
酶分子通过磷酸化 / 去磷酸化、乙酰化等共价键变化，快速改变活性（如糖原磷酸化酶的磷酸化激活）
酶原激活
无活性的酶原（如胃蛋白酶原）在特定条件下，通过肽键断裂形成有活性的酶
4. 影响酶反应的因素
温度
pH
底物浓度
抑制剂
5. 酶的规律与活力鉴定的基本方法
3. 了解酶的分离规律和基本方法
分离规律
需在低温、适宜 pH、避免变性的条件下操作，遵循 “先粗提（如细胞破碎、离心）后纯化（如层析、电泳）” 的流程。
基本方法
盐析（用硫酸铵沉淀蛋白质）
离子交换层析（利用电荷差异分离）
凝胶过滤层析（利用分子大小分离）
5. 掌握酶活力的概念、米氏方程及酶活力的测定方法
酶活力
指酶催化反应的能力
单位为 “酶活力单位（U）
1U=1 分钟内催化 1μmol 底物转化的酶量
米氏方程
v=Vmax[S]/Km+[S]
酶活力测定方法
终点法
反应结束后，测定底物减少量或产物生成量
速率法
测定反应的初始速率（避免底物耗尽 / 产物抑制的影响）
6. 了解核糖、抗体酶、模拟酶和固定化酶的基本概念和应用
核糖酶
具有催化活性的 RNA 分子，可催化 RNA 剪切、拼接等反应
应用于基因治疗（如切割致病 RNA）
抗体酶
具有催化活性的抗体，能结合并催化特定反应
应用于药物合成（如催化手性化合物合成）
模拟酶
人工合成的、模拟酶活性中心结构的化合物（如金属配合物）
应用于工业催化（如模拟过氧化物酶降解污染物）
固定化酶
固定在载体（如琼脂糖）上的酶，可重复使用
应用于食品工业（如固定化淀粉酶生产葡萄糖）
6. 维生素和辅酶
1. 维生素的分类及性质
水溶性
维生素 B₁
焦磷酸硫胺素（TPP）
参与糖代谢、维持神经功能
脚气病
维生素 B₂
黄素单核苷酸（FMN）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
参与氧化还原反应
口角炎、唇炎
维生素 B₁₂
甲钴胺、5'- 脱氧腺苷钴胺素
参与核酸合成、促进红细胞成熟
巨幼细胞性贫血
维生素 C
抗坏血酸
抗氧化、促进胶原蛋白合成
坏血病
多数水溶性维生素是辅酶 / 辅基的组成成分（如维生素 B₁是 TPP 的前体），通过参与酶的催化反应，间接调节机体代谢；
脂溶性
维生素 A
视黄醇、视黄醛
维持视觉（暗视力）、上皮组织健康
维生素 D
1,25 - 二羟维生素 D₃
促进钙磷吸收、维持骨骼发育
维生素 E
生育酚
抗氧化、保护细胞膜
维生素 K
维生素 K₂
参与凝血因子合成
脂溶性维生素多直接参与生理功能（如维生素 A 参与视觉信号传导
2. 各种维生素的活性形式、生理功能
1. 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病
2. 了解脂溶性维生素的结构特点和功能
7. 激素
1. 激素的分类
1. 了解激素的类型、结构和功能
按作用方式 / 来源
内分泌激素
如甲状腺激素，经血液运输作用于远隔靶细胞
旁分泌激素
邻近的靶细胞
自分泌激素
如部分细胞因子，作用于自身细胞
2. 激素的化学本质、激素的合成与分泌
2. 掌握激素的化学本质和作用机制
化学本质
蛋白质 / 多肽类
胰岛素、生长激素
核糖体合成前体，经加工成熟
胞吐分泌，需通过细胞膜受体发挥作用
氨基酸衍生物
甲状腺激素、肾上腺素
氨基酸（如酪氨酸）经酶促修饰生成
多数经血液运输，部分通过细胞膜 / 胞内受体起作用
类固醇类
糖皮质激素、性激素
胆固醇经多步酶促反应合成
脂溶性，可自由跨膜，通过胞内受体发挥作用
3. 常见激素的结构和功能
胰岛素（蛋白质类）
由胰岛 β 细胞分泌，结构为双链多肽；功能是降低血糖，促进糖的摄取与储存。
甲状腺激素（氨基酸衍生物）
含碘的酪氨酸衍生物；功能是促进新陈代谢、生长发育。
糖皮质激素（类固醇类）
胆固醇衍生物；功能是调节糖代谢、抗炎、应激反应。
4. 激素作用机理
3. 掌握第二信使学说
激素（第一信使）与细胞膜上的受体结合
激活胞内的信号分子（如 cAMP、Ca²⁺等，即第二信使）
通过信号级联反应，调控细胞内的酶活性或基因表达，最终产生生理效应。
8. 新陈代谢和生物能学
1. 新陈代谢的概念、类型及其特点
1. 掌握
概念
生物体与环境之间的物质交换（合成、分解）及能量转换的总称
类型
按方向分
合成代谢
分解代谢
按能量来源分
自养型
异养型
特点
酶促反应为基础
代谢途径有序调控
物质与能量代谢耦合
2. ATP与高能磷酸化合物
2. 理解高能磷酸化合物的概念和种类
概念
水解时释放大量自由能（通常＞20kJ/mol）的含磷酸基团的化合物
种类
ATP（三磷酸腺苷）
磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸等
3. ATP的生物学功能
3. 了解
作为生物界的 “能量通货”，核心功能包括
为合成代谢（如 DNA 复制）、物质运输（如主动运输）提供能量
参与信号转导（如磷酸化修饰调控酶活性）
作为核苷酸前体参与核酸合成
4. 电子传递过程与ATP的生成
氧化磷酸化
电子传递链（呼吸链）传递电子的过程中，释放的能量驱动质子跨膜梯度形成，进而通过ATP 合酶催化 ADP 磷酸化生成 ATP
5. 呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序
4. 了解
组分
包括 NADH 脱氢酶、细胞色素类、泛醌等电子载体
排列顺序
电子沿 “NADH→泛醌→细胞色素 b→细胞色素 c₁→细胞色素 c→细胞色素 aa₃→O₂” 的顺序传递（以 NADH 呼吸链为例）
6. 能量转换和物质转换
5. 掌握氧化磷酸化酶机制
化学渗透学说
电子传递链驱动质子（H⁺）跨线粒体内膜形成电化学梯度，质子顺梯度回流时，能量推动 ATP 合酶合成 ATP。
6. 了解能量转换的生物体内的限制
物质转换
有机物（如葡萄糖）经分解代谢逐步氧化为 CO₂、H₂O
能量转换
有机物中的化学能逐步转化为 ATP 中的高能磷酸键能
转换限制
生物体内能量转换效率并非 100%，部分能量以热能形式散失，且受酶活性、底物浓度等因素调控
9. 糖的分解代谢和合成代谢
1. 糖的代谢途径和有关的酶
1. 了解
糖代谢主要途径包括糖酵解、糖的有氧氧化、糖异生、糖原合成等
2. 糖的无氧分解、有氧化的概念、部位和过程
2. 理解
无氧分解（糖酵解）
在无氧条件下，葡萄糖分解为乳酸（动物）/ 乙醇（微生物）的过程
细胞质基质
葡萄糖→丙酮酸→乳酸（伴随少量 ATP 生成）
葡萄糖 → 葡萄糖 - 6 - 磷酸
己糖激酶（限速酶 1）
葡萄糖 - 6 - 磷酸 → 果糖 - 6 - 磷酸
磷酸葡萄糖异构酶
果糖 - 6 - 磷酸 → 果糖 - 1,6 - 二磷酸
磷酸果糖激酶 - 1（限速酶 2，核心调控点）
果糖 - 1,6 - 二磷酸 → 甘油醛 - 3 - 磷酸 + 二羟丙酮磷酸
醛缩酶
二羟丙酮磷酸 → 甘油醛 - 3 - 磷酸
磷酸丙糖异构酶
甘油醛 - 3 - 磷酸 → 1,3 - 二磷酸甘油酸
甘油醛 - 3 - 磷酸脱氢酶（生成 NADH）
1,3 - 二磷酸甘油酸 → 3 - 磷酸甘油酸
磷酸甘油酸激酶（生成 ATP，底物水平磷酸化）
3 - 磷酸甘油酸 → 2 - 磷酸甘油酸
磷酸甘油酸变位酶
2 - 磷酸甘油酸 → 磷酸烯醇式丙酮酸
烯醇化酶
磷酸烯醇式丙酮酸 → 丙酮酸
丙酮酸激酶（限速酶 3，生成 ATP）
有氧氧化
在有氧条件下，葡萄糖彻底分解为 CO₂和 H₂O 的过程
细胞质基质 + 线粒体
葡萄糖→丙酮酸→三羧酸循环→电子传递链（生成大量 ATP）
4. 理解糖的形态及其促进酶调控位点
5. 了解糖的形态
3. 糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径
概念
由非糖物质（如氨基酸、甘油）合成葡萄糖的过程
场所
主要在肝脏（少量在肾脏）
主要途径
丙酮酸 → 草酰乙酸
丙酮酸羧化酶
（线粒体中，需 ATP）
草酰乙酸 → 磷酸烯醇式丙酮酸
磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（胞质中，需 GTP）
果糖 - 1,6 - 二磷酸 → 果糖 - 6 - 磷酸
果糖 - 1,6 - 二磷酸酶（限速酶）
葡萄糖 - 6 - 磷酸 → 葡萄糖
葡萄糖 - 6 - 磷酸酶（仅肝 / 肾细胞有）
4. 糖原合成作用
3. 了解
葡萄糖在细胞内转化为葡萄糖 - 6 - 磷酸
再经多步反应合成糖原（储能多糖）
葡萄糖 → 葡萄糖 - 6 - 磷酸
己糖激酶（肌肉）/ 葡萄糖激酶（肝脏）
葡萄糖 - 6 - 磷酸 → 葡萄糖 - 1 - 磷酸
磷酸葡萄糖变位酶
葡萄糖 - 1 - 磷酸 + UTP → UDP - 葡萄糖
UDP - 葡萄糖焦磷酸化酶
UDP - 葡萄糖 → 糖原（延长链）
糖原合酶（限速酶，需糖原引物）
酶：糖原分支酶（将 7 个葡萄糖残基的链转移至主链，形成 α-1,6 糖苷键）
主要发生在肝脏和肌肉细胞
5. 三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶
6. 掌握
概念
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA 后，进入线粒体基质，经一系列酶促反应（缩合、脱氢、脱羧）生成 CO₂，同时产生 NADH、FADH₂（用于后续 ATP 生成）
部位
线粒体基质
反应步骤（8 步）及关键酶
乙酰 CoA + 草酰乙酸 → 柠檬酸
柠檬酸合酶（限速酶 1）
柠檬酸 → 异柠檬酸
顺乌头酸酶
异柠檬酸 → α- 酮戊二酸 + CO₂
异柠檬酸脱氢酶（限速酶 2，生成 NADH）
α- 酮戊二酸 → 琥珀酰 CoA + CO
α- 酮戊二酸脱氢酶复合体（限速酶 3，生成 NADH
琥珀酰 CoA → 琥珀酸
琥珀酰 CoA 合成酶（生成 GTP，底物水平磷酸化）
琥珀酸 → 延胡索酸
琥珀酸脱氢酶（生成 FADH₂）
延胡索酸 → 苹果酸
延胡索酸酶
苹果酸 → 草酰乙酸
苹果酸脱氢酶（生成 NADH）
6. 光合作用的概况
7. 理解光反应过程和暗反应过程
光反应
部位
叶绿体类囊体薄膜
核心过程
原初反应
光合色素（叶绿素等）吸收光能，将电子激发并传递至反应中心
电子传递与水的光解
水被分解为 O₂、H⁺和电子（反应：2H₂O → 4H⁺ + O₂ + 4e⁻）
电子经类囊体膜上的电子传递链（如细胞色素 b₆f 复合体）传递，驱动 H⁺跨膜形成质子梯度；
ATP 合成
质子顺梯度回流时，推动 ATP 合酶合成 ATP（光合磷酸化）
NADPH 生成
电子最终传递至 NADP⁺，与其结合 H⁺生成 NADPH
暗反应过程（卡尔文循环）
部位
叶绿体基质
核心过程
利用光反应产生的 ATP 和 NADPH，将 CO₂固定并合成糖类
CO₂固定
CO₂与五碳化合物（RuBP）结合，生成三碳化合物（3 - 磷酸甘油酸）
RuBP 羧化酶（Rubisco，是暗反应的关键酶）
三碳化合物还原
3 - 磷酸甘油酸利用 ATP 和 NADPH，被还原为三碳糖（甘油醛 - 3 - 磷酸）
RuBP 再生
部分三碳糖经一系列反应，重新合成 RuBP，维持循环持续进行
糖类合成
剩余三碳糖作为产物，用于合成单糖、蔗糖或淀粉
8. 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程
单糖形成
暗反应生成的甘油醛 - 3 - 磷酸（三碳糖），可直接异构为葡萄糖 - 6 - 磷酸（单糖前体），进一步转化为葡萄糖等单糖
蔗糖形成
在细胞质基质中，葡萄糖 - 6 - 磷酸与果糖 - 6 - 磷酸合成蔗糖 - 6 - 磷酸，再脱去磷酸基团生成蔗糖（植物体内的运输糖）
淀粉形成
在叶绿体基质中，葡萄糖 - 6 - 磷酸转化为葡萄糖 - 1 - 磷酸，再合成 ADP - 葡萄糖，最终通过淀粉合酶催化，将葡萄糖残基连接为淀粉（植物的储能多糖）
10. 脂类的代谢与合成
1. 脂肪动员的概念、限速酶、甘油代谢
1. 了解甘油代谢
脂肪分解产生的甘油，经甘油激酶催化生成甘油 - 3 - 磷酸，可进入糖酵解（氧化供能）或糖异生（合成葡萄糖）途径
2. 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白
脂肪动员
指脂肪细胞内储存的甘油三酯经脂肪酶水解为游离脂肪酸和甘油，释放入血液供其他组织利用的生物过程
限速酶
分解限速酶
激素敏感性甘油三酯脂酶
受激素调控，如胰高血糖素可激活
合成限速酶
乙酰 CoA 羧化酶
催化脂肪酸合成的第一步
2. 脂肪的β-氧化过程及其他蛋白计算
3. 掌握
4. 掌握脂肪的合成代谢
部位
线粒体基质
核心过程（以软脂酸为例）
脂肪酸活化
脂酰 CoA 转运
β- 氧化循环（4 步 / 轮）
脱氢
脂酰 CoA 脱氢生成反 Δ²- 烯脂酰 CoA
脂酰 CoA 脱氢酶，生成 FADH₂
加水
反 Δ²- 烯脂酰 CoA 加水生成 L-β- 羟脂酰 CoA
烯脂酰 CoA 水化酶
再脱氢
L-β- 羟脂酰 CoA 脱氢生成 β- 酮脂酰 CoA
β- 羟脂酰 CoA 脱氢酶
生成 NADH
硫解
β- 酮脂酰 CoA 裂解为乙酰 CoA 和短 1 个碳原子的脂酰 CoA
β- 酮脂酰 CoA 硫解酶
5. 理解脂肪的生物合成途径
部位
细胞质基质（肝脏、脂肪组织为主）
核心过程
原料生成
乙酰 CoA（来自糖代谢）经柠檬酸 - 丙酮酸穿梭系统转运至细胞质，在乙酰 CoA 羧化酶催化下生成丙二酸单酰 CoA（脂肪酸合成的直接前体）
脂肪酸合成
以丙二酸单酰 CoA 为底物，在脂肪酸合酶复合体催化下，经缩合、还原、脱水、再还原等步骤，逐步延长碳链（最终生成 16 碳的软脂酸）
甘油三酯合成
软脂酸等脂肪酸与甘油 - 3 - 磷酸结合，经 2 次酰化生成磷脂酸，再脱去磷酸后酰化，最终生成甘油三酯。
3. 酮体的生成和利用
生成
肝脏线粒体
乙酰 CoA（过量时）经酮体合成酶系催化
生成乙酰乙酸、β- 羟丁酸、丙酮
利用
酮体经血液运输至肝外组织（如脑、肌肉）
在那里被转化为乙酰 CoA
进入三羧酸循环氧化供能（是饥饿时脑的重要能量来源）
4. 胆固醇含成的部位、原料及胆固醇的变化及排泄
6. 了解磷脂和胆固醇的代谢
胆固醇的代谢
合成部位
肝脏（主要）、小肠黏膜等；
合成原料
乙酰 CoA（需 ATP、NADPH 供能）
代谢变化与排泄
胆固醇可转化为胆汁酸（促进脂类消化）、类固醇激素（如性激素）、维生素 D₃；多余胆固醇随胆汁排入肠道，部分被重吸收，部分随粪便排出
磷脂的代谢
甘油磷脂的合成代谢
合成部位
肝脏（主要）、小肠黏膜、肾脏
合成原料
骨架
甘油 - 3 - 磷酸（来自糖代谢）
脂肪酸
主要为饱和 / 不饱和脂肪酸（来自脂肪代谢）
含氮碱
如胆碱、乙醇胺（来自氨基酸代谢）
其他
ATP（供能）、CTP（活化含氮碱）
合成过程
甘油 - 3 - 磷酸经两次酰化生成磷脂酸
再与 CTP 活化的含氮碱（如 CDP - 胆碱）结合
生成相应的甘油磷脂（如卵磷脂）
甘油磷脂的分解代谢
分解部位
全身组织的溶酶体
关键酶
溶酶体中的磷脂酶类（如磷脂酶 A₁、A₂、C、D）
分别水解磷脂分子的不同酯键
生成脂肪酸、甘油 - 3 - 磷酸、含氮碱等产物
产物代谢
产物可进一步参与糖代谢、脂肪代谢，或被重新利用合成磷脂
鞘磷脂的代谢
合成
鞘氨醇（来自软脂酰 CoA 与丝氨酸）为骨架
结合脂肪酸生成神经酰胺
再与磷酸胆碱结合生成鞘磷脂
分解
鞘磷脂酶
神经酰胺
磷酸胆碱
生理意义
生物膜的结构基础，维持膜的流动性和稳定性
部分磷脂参与信号转导（第二信使）
卵磷脂可转化为胆汁酸，促进脂类消化吸收
5. 血脂及血浆脂蛋白
血脂
血液中的脂类，包括甘油三酯、胆固醇、磷脂等，主要通过血浆脂蛋白运输
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