第二章酶与酶促反应思维导图

U576209283

2024-09-17

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酶促反应

结构功能

工作原理

酶的结构，工作原理，反应动力学等内容讲解

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思维导图大纲

酶的分子结构与功能

酶的化学本质：蛋白质（核酶除外）

酶的种类

单体酶：由一条多肽链组成，仅有三级结构

寡聚酶：多个相同或不同亚基以非共价键连接而成（四级结构）

多酶复合物/多酶体系：几种催化功能不同的酶聚合

多功能酶：一条肽链上同时具有多种不同催化功能或结合功能

全酶：含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基

金属酶：以金属离子作为辅因子

同工酶：催化相同反应，分子组成、理化性质、免疫学特性不同的一组酶

分类

单纯酶

缀合酶

酶蛋白：决定反应特异性

辅因子：决定反应类型，多为B族维生素衍生物，传递电子、质子或作为运载体

辅酶：无催化作用，传递电子、质子、某些功能基团

辅基：与酶蛋白共价紧密结合

酶的功能执行

活性中心是其功能执行的部位

常见的必需基团：Ser-OH、His-咪唑基、Cys-SH、Asp/Glu-COOH

酶活性中心内的必需基团

结合基团：决定酶的专一性

催化基团：催化化学键的断裂和形成

活性中心外基团：不直接参与催化，可维持空间构象

酶促反应机制

酶能有效降低反应活化能

酶与底物结合成中间复合物——诱导契合学说

酶的催化效应：邻近效应，定向效应、表面效应、多元催化

酶促反应动力学

概念：探讨酶催化反应机制，研究酶催化反应的速度及影响反应速度的因素

影响酶促反应速率的因素

底物浓度——矩形双曲线

单底物反应的动力学特性:v=Vmax[S]/Km+[S]

酶促反应动力学参数

Km值等于酶促反应速率为最大反应速率的一半时的底物浓度

Km是酶的特征性常数，与酶的结构，底物结构、PH、温度、离子强度有关，与酶浓度无关

Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力

Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率,此时[ES]=[Et],Vmax=k3[Et]

k3为酶的转换数，可用来表示酶的催化效率

底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响：呈直线关系

温度：其影响具有双重性，不是特征性常数

PH:改变酶分子及底物分子的解离状态或酶活性中心的空间构象——最适PH不是特征性常数

激活剂：增强酶的活性，提高反应速率

抑制剂影响酶促反应速率

不可逆性抑制剂

与酶活性中心或活性部位共价结合

有机磷农药与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合

乙酰胆碱拮抗剂：阿托品、解磷定

低浓度重金属离子、路易斯气抑制巯基酶活性，二巯丙醇可解除抑制

可逆性抑制剂与酶非共价结合，遵守米氏方程

竞争性抑制剂

结构与底物结构类似，竞争结合酶活性中心

与无抑制剂时相比直线斜率增大，表观Km增大，不影响Vmax

抑制程度取决抑制剂与酶的相对亲和力及与底物的相对亲和力

特例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制、磺胺类药物抑制二氢叶酸合成抑制细菌生长

非竞争性抑制剂

结合活性中心之外的调节位点

底物与抑制剂之间无竞争关系，形成抑制剂-酶-底物复合物

直线斜率增大，Km不变，Vmax降低，抑制程度取决于抑制剂的浓度

反竞争性抑制剂

结合位点由底物诱导产生

抑制剂只能与酶-底物复合物结合

不改变直线斜率，Vmax降低，表观Km降低

特例：苯丙氨酸对胎盘型磷酸酶的抑制

酶的调节

酶的活性调节对酶促反应速率的快速调节

别构调节：酶的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合发生构象改变

别构效应

正协同效应：反应速率-底物浓度呈S形曲线（血红蛋白与氧的结合）

负协同效应

化学修饰（共价修饰）：某些化学基团与酶的共价结合改变酶构象

常见化学修饰：磷酸化和去磷酸化

酶原激活

酶在一定条件下向着有催化活性的方向转变

实质：活性中心形成或暴露

生理意义

避免细胞或组织自身消化

保证酶在特定环境和部位发挥功能

避免血液凝固

酶含量的调节对酶促反应速率的缓慢调节

酶蛋白合成可被诱导或阻遏

酶的降解与一般蛋白质降解途径相同

酶的工作原理

高效性

特异性：对底物的严格选择

绝对特异性

立体异构特异性

相对特异性

可调节性

不稳定性：因某些理化因素变性失活

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