生物化学思维脑图思维导图

U562090396

2024-03-24

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生物化学

营养物质

成分结构

蛋白质通论，结构单位，分子结构等内容讲解

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思维导图大纲

蛋白质化学

蛋白质通论

蛋白质的化学组成

C-50% H-7% O-23% N-16% S-0~3%

蛋白质的分类

分子形状

球状蛋白质

纤维状蛋白质

生物学功能

结构蛋白

功能蛋白

组成

单纯蛋白质

结合蛋白质

蛋白质的生物学功能

催化功能

调节功能

结构功能

运输功能

储存功能

运动功能

防御和保护功能

支架功能

蛋白质的基本结构单位--氨基酸

氨基酸的一般结构特征

氨基酸的分类

酸碱性质分类

中性氨基酸

氨基=羧基

酸性氨基酸

氨基<羧基

碱性氨基酸

氨基>羧基

侧链R基团极性

极性R基团

Ser(丝)、Thr(苏)、Tyr(酪)、Cys (半胱)、Sec (硒)、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl (吡咯)、Arg (精)、Lys(赖)、His(组)

非极性R基团

Gly (甘)、Ala (丙)、Val ()、Leu (亮)、Ile (异亮)、Pro(脯)、Met (甲硫)、Phe(苯丙)和Trp(色)

氨基酸的重要理化性质

一般物理性质

a-氨基酸为无色晶体，氨基酸晶体由离子晶格组成

熔点较高(一般在200C以上，如甘氨酸的熔点为233℃, 酪氨酸的熔点为344C)

各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(R基)；除甘氨酸外，其余都具有旋光性(手性)

两性性质与等电点

计算公式

化学性质

与茚三酮的反应

用途:氨基酸定性及定量检测

与2，4-二硝基氟苯反应(Sanger反应)

用途:可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸(Sanger 试剂)

与苯异硫氰酸酯(PITC)反应

用途:可用于多肽或蛋白质的氨基酸测(Edman降解法)

肽

肽的结构和功能

2个以上的氨基酸通过a-氨基和a-羧基缩合，以酰胺键(肽键)共价连接形成的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。

构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基。各氨基酸残基以肽键相连形成的链状结构被称为肽链。

子主题 1

天然活性肽

谷胱甘肽

蛋白质的分子结构

蛋白质的一级结构

是蛋白质的共价(肽键)结构

对于每一种蛋白质而言，都是独特的

由编码它的基因的核苷酸序列决定

是遗传信息的一种形式

书写总是从N端到C端；例如，胰岛素A链的一级结构是: Gly-lle-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Thr- Ser-lle-Cys-Ser- Leu-Tyr-GIn-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn

蛋白质的二级结构

多肽链的主链骨架本身(不包括R基团)(局部)在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。

蛋白质的三级结构

三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键(有时还有二硫键和金属配位键)维系的完整的三维结构。

稳定三级结构主要包括氢键、疏水键、离子键、范德华力

三级结构通常由模体(motif)和结构域(domain)组成

蛋白质的四级结构

具有两条和两条以上多肽链的寡聚或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。

四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。

蛋白质结构和功能的关系

蛋白质折叠

定义：蛋白质凭借相互作用在细胞环境下自己组装自己，这种自我组装过程被称为蛋白质折叠。

基本规律

一级结构决定高级结构

在细胞内，不同的蛋白质可能具有不同的折叠路径，体内绝大多数蛋白质折叠需要分子伴侣的帮助

驱动蛋白质(特别是球状蛋白质)折叠的主要作用力是疏水键，其他次级键也有作用

蛋白质的折叠伴随着自由能的降低(-20.92J/mol~-83.68 J/mol),但是蛋白质折叠并不是通过随机尝试找到自由能最低的构象的

蛋白质的折叠是协同和有序的过程

某些蛋白质折叠还需要蛋白质二硫化物异构酶(PDI)和肽酰脯氨酸异构酶(PPI)的帮助

最终得到的蛋白质构象不是僵硬的，而是具有一定的柔性

高级结构与功能的关系

一级结构决定高级结构

蛋白质的折叠伴随着自由能的降低

蛋白质错误折叠相关疾病

海绵状脑病

囊性纤维变形

阿尔兹海默症

帕金森氏病

蛋白质的性质

紫外吸收

Trp、Tyr和Phe三种芳香族氨基酸的R基团在280nm波长附近有最大的吸收峰；由于绝大多数蛋白质都含有这三种氨基酸，所以也会有紫外吸收现象。因此，测定蛋白质溶液在280nm的光吸收值已成为测定溶液中蛋白质含量的最便捷的方法。

两性解离

等电聚焦电泳

胶体性质

一个可溶性蛋白质分子在水溶液中因两性解离而带电，具有电泳、布朗运动、丁达尔现象和不能通过半透膜等典型的胶体性质

原因

蛋白质分子大小已达到胶体质点范围，具有较大的表面积。

蛋白质分子表面有许多极性基团，这些基团与水有高度亲和性，很容易吸附水分子，形成水化膜。

同一种蛋白质分子在非等电状态时带有同性电荷，使蛋白质颗粒相互排斥，不会聚集沉淀。

沉淀反应

盐析

Pl沉淀

有机溶剂引起的沉淀

蛋白质变性

物理

加热、冷却、机械作用、流体压力和辐射

化学

强酸、强碱、高浓度盐、尿素、重金属盐、疏水分子和有机溶剂(如乙醇和氯仿)。

蛋白质的水解

酸水解

碱水解

酶水解

蛋白质的颜色反应

双缩脲法、福林-酚试剂法、考马斯亮蓝法

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