酶与酶促反应思维导图

U329019910

2023-03-22

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酶与酶促反应

酶

生物化学

酶与酶促反应

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思维导图大纲

酶的概念

酶是生物体内活物细胞所产生的具有特殊的催化功能的一类生物大分子，其化学本质主要为蛋白质，少数为RNA，是生物催化剂

酶促进反应是指酶的催化反应，是反应物（又称为底物）在酶的催化作用下所进行的反应

酶的催化特点及结构

酶的催化特点

催化效率高

具高度专一性

绝对专一性（一种底物）

相对专一性（一类底物）

酶易失活

酶在温和条件下作用

酶活性受多种方式控制

抑制剂，反馈抑制，酶原激活，激素

有些酶的活性与辅酶，辅基及金属离子有关。辅助因子除去，酶失活

辅助因子除去，酶失活

酶的结构特点

必需基团

活性中心（指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位

结合部位

专一性

催化部位

催化高效性

活性中心外必需基团（维持酶的空间构象必需）

酶的本质及分类命名

酶的命名

习惯命名

1.底物名＋“酶”

2.反应类型＋“酶”

3.酶的来源

系统命名

底物：底物＋催化类型＋酶

酶的分类

按酶的分子特点分

单体酶

寡聚酶

多酶复合体

按酶的化学组成分

单纯酶

完全由氨基酸组成的酶

全酶

酶蛋白

辅助因子（非蛋白小分子）

辅酶

与酶蛋白结合疏松，可通过透析的方法除去

辅基

与酶蛋白结合紧密，不能通过透析的方法除去

金属离子

按酶的催化类型分

1.氧化还原酶

2.转移酶

3.水解酶

4.裂解酶

（双键--单键可逆）

5.异构酶

6.合成酶

不能说所有的蛋白质都是酶，也不能说所有的酶都是蛋白质

酶的催化作用原理及机理

酶的催化作用原理

可降低反应的活化能

酶与底物作用的机理

中间产物学说

酶与底物通过形成中间产物使反应沿一个低活化能的途径进行

锁钥学说

诱导契合学说

酶的活性中心是柔性的而非刚性的

酶促反应动力学

酶促反应动力学是研究酶促反应的速度及影响此速度的各种因素的科学

因素：底物浓度[S]，酶浓度【E】，PH值，温度，抑制剂，激活剂

酶促反应速度的测量：测量反应初速度（V）测单位时间内，单位时间中底物减少或产物增加量来表示

酶浓度对酶促反应速度的影响：底物足够过量而其它条件固定的情况下，酶促反应的速率和酶浓度成正比

底物浓度【S】对酶促反应速率影响

米氏方程：U=Vmax*[S]\Km＋【S】

米氏常数Km的意义

概念：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度

单位：mol/L或mmol/L

意义：

Km是酶的特征性物理常数

在一定条件下某酶对某一底物有一定的Km值（测某酶的K数值，可鉴别酶）

同一E有几个S就有几个Km（Km最少的为最适S或天然S）

Km小，E与S亲和力强，Km大，E与S亲和力弱

米氏方程与米氏方程曲线的关系

1.Km>>[S]时,U=Vmax【S】/Km,呈现V与【S】成正比的一级反应

2.【S】>>Km时:U=Vmax，呈现V的零级反应

3.【S】=Km时：U=1/2Vmax

酶促反应具有一最适PH（钟罩型）

酶的最适PH并非酶的特征性常数，它与底物的种类、浓度等因素有关

温度对酶反应速度的影响具有双重性（钟罩型）

随着温度的升高，反应速度会加快

随着温度的升高，酶蛋白会失活，使反应速度下降

酶的最适温度并非酶的特征性常数，它与底物，作用时间等因素有关

激活剂

有机小分子

金属离子

无机离子

抑制剂：凡与酶结合后，使酶的必需基团或失活部位结构和性质改变而引起酶活性降低或丧失的物质

抑制作用（不变性）

不可逆抑制作用

可逆抑制作用（非价健结合）

竞争性抑制作用（Vmax不变，Km增加）

增加底物浓度能削弱或解除这种抑制作用

非竞争性抑制作用（Vmax变小，Km不变）

结合在酶活性中心以为的部位，无竞争，降低酶活性

反竞争性抑制作用（Vmax变小，Km变小）

只能在酶与底物结合成复合物后在于酶结合

失活作用（变性）

酶的活化性

别构酶（变构酶）

除具有酶的活性中心外还具有调节中心的寡聚酶

活性部位

别构部位

特点

具有别构效应

别构激活剂（增强）

别构抑制剂（减弱）

都是寡聚酶

不符合米氏方程，是S型不是双曲线型

同工酶

定义：指具有不同分子形式但催化相同反应的一组酶

异同

同：催化相同的化学反应，大多数是寡聚酶

不同：体外：理化性质体内：催化特征，分布的部位，生物学功能

诱导酶

细胞在正常状态下一类很少存在或没有的酶

酶原激活

酶的活力测定

酶活力单位

U（酶每分钟催化1umol底物转化）

Katal(酶每秒钟催化1mol底物转化）

酶活力是酶催化一定化学反应的能力（速度V）

酶催化的反应速度越快，酶活力越高

酶的定量就是测酶的活力，即测定酶促反应的速度

酶的比活力（纯度）

指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数

比活力=酶活力单位数(U)/酶蛋白质量（mg)

比活力越大，表示酶越纯

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