生化第二章思维导图

小柴奶黄包

2024-10-06

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蛋白质

分子组成

结构与功能

蛋白质结构和功能等内容讲解

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思维导图大纲

蛋白质的分子组成

主要元素有碳，氢，氧，氮，硫

各种蛋白质含量平均为16%

凯氏定氮法：每克样品中含氮克数*6.25*100 = 100g样品中蛋白质的含量

用于测定生物样品的含氮量

氨基酸

蛋白质的基本组成部分

自然界有300多种，组成人体蛋白质的只有20种

除甘氨酸外，都为L-α-氨基酸

氨基酸的一级结构

α-碳原子上除链接一个羧基，还有一个氨基，故称α-氨基酸

除甘氨酸外，其余均为手性碳

氨基酸的分类

非极性疏水性氨基酸

包括四种带有脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸）；一种含硫氨基酸（甲硫氨酸）和一种亚氨基酸（脯氨酸），甘氨酸

在水中的溶解度较小

极性中性氨基酸

含有两种具有羟基的氨基酸（丝氨酸，苏氨酸）；两种具有酰胺基的氨基酸（谷氨酰胺，天冬酰胺）；一种含硫基的氨基酸（半胱氨酸）

含有具有一定极性的R基团，在水中溶解性较上面大

含芳香环的氨基酸

包括三种含芳香环的氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）

疏水非极性

带正电荷的碱性氨基酸

包括侧链含e-氨基的赖氨酸；R基团含有一个带正电荷胍基的精氨酸和含有弱碱性咪唑基的组氨酸

带负电的酸性氨基酸

天冬氨酸和谷氨酸都含有两个羧基，在生理条件下带负电荷

氨基酸的理化性质

两性解离及等电点

所有的氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合成带有正电荷的阳离子（-NH3+），可在碱性溶液中失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）

两性电解质，具有两性解离特征

氨基酸在溶液中解离方式取决于所处溶液的酸碱度

在某一PH中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相同，成为兼性离子，净电荷为0，呈电中性，其实PH = PI（等电点）

PI由α-羧基和α-氮基的解离常数的负对数PK1和PK2决定，计算为1/2（PK1+PK2）

紫外吸收性质

在280nm附近有最大吸收峰值

测定蛋白质在此处的吸光值，是定量分析溶液中蛋白质含量的快速方法

茚三酮反应

氨基酸与茚三酮反应可以产生紫蓝色产物，最大吸收波长在570nm左右

颜色深浅与氨基酸含量成正比

可做定量分析

脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应成黄色；天冬酰胺与茚三酮反应成棕色

肽

两分子氨基酸的一分子氨基和一分子的羧基脱水缩合成肽，即二肽

多个氨基酸连成多肽；肽链分子中的氨基酸相互衔接形成多肽链；多肽链中的α-碳原子和肽键的重复结构称为主链；各氨基酸残基的侧链基团为多肽链的侧链。

多肽链两端有氨基末端/N端和羧基末端/C端

肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故称为氨基酸残基

多肽的命名从N端-C端

肽键：C-N

具有部分双键的性质，键长介于单键和双键之间，不能自由旋转

组成肽键的C, O, N , H和与之相邻的2个α-碳原子等6个原子位于同一酰胺平面内，构成肽单元

绝大多数肽单元中的两个α-碳原子所在平面位置都为反式

天然存在的活性肽

谷胱甘肽

分子中半胱氨酸的巯基是GSH的主要功能基团

多肽类激素及神经肽

抗生素肽

蛋白质结构与功能的关系

一级结构是空间结构的基础

特定的三级结构是以蛋白质的以及结构即氨基酸的排列顺序为基础的

只有具备了特定空间结构的蛋白质才能具有生物学活性

一级结构是功能的基础

相似的一级结构具有相似的功能，不同的一级结构具有不同的功能

一级结构的改变往往会影响蛋白质的功能

一级结构改变与分子病

蛋白质异常和缺乏导致的疾病通常被称为“分子病”

蛋白质空间结构与功能的关系

蛋白质的功能依赖于特定的空间结构

蛋白质只有具备适当的空间结构形式才能执行其功能

血红蛋白的空间结构变化与结合氧

肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）

都含有血红素辅基

血红素与蛋白质稳定结合

血红素分子中的两个丙酸侧链与肽链中氨基酸侧链相连

肽链中的组氨酸残基与血红素中Fe2+配位结合

Mb只含有一条肽链，空间结构为三级，只结合一个血红素，只携带一分子氧，没有协同效应，功能为储存O2，氧解离曲线为矩形双曲线

Hb含有四条多肽链，空间结构为四级，结合四个血红素，携带四个氧，有协同效应，功能为运输O2，解离曲线为S形曲线

Hb第一个亚基和O2结合，可以促进后面亚基与O2的结合，循序推进

这种一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应，称协同效应

Hb与O2之间为促进作用，故称正协同效应

一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应被称为变构效应

Hb与Mb在空间结构上的不同决定了他们在体内发挥不同的生理功能

蛋白质空间结构改变与疾病

因蛋白质折叠错误或不能折叠导致构象异常变化引起的疾病，称为蛋白质构象病

朊病毒病

蛋白质的理化性质及其分离纯化

理化性质

两性解离及等电点

在某一PH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相同，成为兼性离子，该蛋白质解离成阴离子，带负电荷；反之正电荷

PI约接近于PH5.0，在人体（PH4.7）中大部分解离成阴离子

在等电点时，蛋白质兼性离子带有相等的正负电荷，故不稳定而易沉淀

胶体性质

蛋白质属于胶体颗粒，是胶体溶液，是亲水胶体

蛋白质分子之间相同电荷的相斥作用和水化膜的相互隔离作用是维持蛋白质胶粒在水中稳定性的两大因素

变性与沉淀

变性（denaturation）

在某些理化因素作用下，蛋白质维持其空间结构的次级键断裂，空间结构遭到破坏造成其理化性质的改变和生物活性的丧失

一级氨基酸序列不改变

物理因素：加热，紫外线照射，超声波，剧烈震荡；化学因素：强酸，强碱，有机溶剂，重金属

会造成分子不对称性增大；在溶液中黏度增大；吸收光谱改变并丧失生物学活性；肽键外露导致易被蛋白酶水解

有些蛋白质发生轻微变性后，可因去除变性因素而恢复活性，称为复性（renaturation）

低温保存生物活性蛋白；利用变性因素消毒杀菌

沉淀

蛋白质从溶液中析出称沉淀

加入大量中性盐可以夺取蛋白质水化膜中和电荷使其沉淀；乙醇，正丁醇，丙酮等有机溶剂可降低溶液的介电常数，夺取蛋白质水化膜中和电荷使其沉淀

临床上使用口服大量蛋白质和催吐剂抢救误食重金属中毒的患者

高浓度中性盐和有机溶剂沉淀法常用于蛋白质的分离和纯化

凝固

蛋白质在强酸或强碱溶液中变性后能溶于该溶液，若将溶液PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，称为凝固

再加热则变为较坚硬的凝块，不再溶于强酸或强碱，称为凝固作用

变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，但变性蛋白质容易沉淀，凝固的蛋白质已变性而且不再溶解

光谱吸收与呈色反应

蛋白质在280nm紫外光下有最大吸收峰，蛋白质溶液的吸光度值A与其含量呈正比关系

常用于蛋白质含量的定量测定

双缩脲反应，酚试剂呈色反应（最常用的蛋白质定量方法（Lowry方法））

蛋白质的分子结构

一级结构

蛋白质分子中从N端到C端氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构

主要化学键为肽键，还含有二硫键

是蛋白质特异性空间结构和生物学活性的基础

蛋白质的根本差异在于一级结构不同

二级结构

指的是蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象

主要化学键为氢键

包括α螺旋，β折叠，β转角和有序非重复结构

α螺旋

是存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构，是最常见，最典型，含量最丰富的二级结构元件

由肽单元之间形成的规律性的氢键而盘绕形成的螺旋状结构

特点

多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋

每3.6个残基上升一圈，相当于0.54nm，每个氨基酸残基向上平移0.15nm

相邻两圈螺旋之间借肽链中的C=O和NH形成许多链内氢键，每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔撒个残基的C=O之间形成氢键

全部肽键可以形成氢键，是稳定的重要因素

氢键的方向与螺旋长轴基本平行

肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状，大小以及电荷影响α-螺旋的形成

脯氨酸被称为α-螺旋终结者

数条α螺旋状的多肽链可缠绕起来，形成缆索，增强其机械强度和伸缩性

β折叠（β片层）

由伸展的多肽链组成的

构象是通过一个肽键的羧基氧和位于同一个肽链的另一个亚氨基氢之间形成的氢键维持的

氢键几乎都垂直于伸展的肽链

结构特点

多肽链充分伸展，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面呈110°，氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方

依靠两条肽链或一条肽链内的两端肽链间的C=O与NH形成氢键，使构象稳定

两端肽链可以是平行的，也可以反平行

β转角

肽链出现180°回折，回折角处的构象是β转角

第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的NH形成氢键，使结构稳定

有序非重复结构

难以确定规律的肽链称为无规卷曲

作用是连接α螺旋和β折叠，形成简单的模体，如螺旋-环-螺旋

超二级结构和模体

指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体

α螺旋组合（αα），β折叠组合（βββ），α螺旋β折叠组合（βαβ）

βαβ最常见

模体是具有特殊功能的超二级结构，可作为三级结构或结构域的组成单位

锌指结构

容纳的ZN+可以稳定模体中的α螺旋结构

三级结构

具有二级结构的蛋白质的一条多肽链进一步盘曲折叠形成具有一定规律的三维空间结构

在一条肽链中所有原子在三维空间的整体排布被称为蛋白质的三级结构

不仅包括蛋白质分子主链的构象，还包括分子中的各个侧链所形成的一定构象

侧链构象主要是形成结构域

结构域是蛋白质构象中特定的空间区域

三级结构的稳定主要依靠次级键

疏水键，氢键，盐键（离子键），范德瓦尔斯力

疏水键（最主要）

是蛋白质分子中疏水基团之间的结合力

盐键（离子键）

酸性和碱性氨基酸的R基团可以带电荷，正负电荷互相吸引形成盐键

氢键

与氢原子共用电子对形成键

都是非共价键，易受环境中PH，温度，离子强度等影响，有变动可能

二硫键不属于次级键，在某些肽中可以起到连接作用，对于结构稳定性有重要作用

四级结构

蛋白质分子含有两条或多条肽链，每一条多肽链都具有完整的三级结构，称为亚基

亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，以非共价键连接

蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为四级结构

结构稳定

疏水作用，范德瓦耳斯力（分子间作用力），氢键，离子键，二硫键

疏水作用（主导）

氢键和离子键起优化作用

一定条件下四级结构的亚基可以互相分离，而亚基构象本身不变

单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构才有生物学功能

蛋白质的分类

按分子组成

单纯和结合

根据分子形状不同

纤维状和球状

根据蛋白质功能

酶，调节，运输，结构

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