一、蛋白质的结构与功能思维导图

U433619975

2023-05-08

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蛋白质的结构

蛋白质的功能

蛋白质

蛋白质的结构与功能

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思维导图大纲

1.氨基酸的结构与功能

aa是pro的基本单位

aa通式

自然界300余种aa，人体组成20种，人体必需aa8种（均为L-α-aa）

8种必需氨基酸

缬异(亮)亮苯蛋色苏赖（写一两本淡色书来）

支链aa

缬异(亮)亮【借一两】】

一碳单位

丝色组甘

生糖兼生酮

异苯酪色苏（一本落色书）

生酮

亮、赖

氨基酸分类（根据侧链结构和理化性质）

非极性脂肪族aa

Gly甘/Ala丙/Val缬/Leu亮/Ile异亮/Pro脯/Met甲硫

极性中性

Ser/Cys半胱/Asn天冬酰胺/Gln谷氨酰胺/Thr苏

芳香族

Phe苯丙/Trp色氨酸/Tyr酪氨酸

酸性

Asp天冬氨酸/Glu谷

碱性

Arg精/His组氨酸/Lys赖

aa理化性质

①无色晶体，熔点极高(>200℃)，不溶于有机溶剂

②两性解离，兼性离子

pH<pI：阳离子

pH>pI：阴

③紫外吸收：色>酪>苯丙aa的最大吸收峰都在280nm处，但峰值不同

应用：测定蛋白质含量

！区分：核酸的嘌呤嘧啶环的最大吸收峰在260nm处

④aa+茚三酮水合物→(加热)蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm处

应用：定量分析aa

aa常考特性

含两个氨基：赖 N-CCCC-R

含两个羧基：谷、天冬氨酸

含硫：甲硫、半胱

亚氨基酸/肽链容易折角：脯氨酸

在280nm波长有最大吸收峰：色氨酸

可结合正电荷：（酸性）谷、天冬氨酸

旋转自由度大、无对称、最小aa：甘氨酸

2.蛋白质的结构

肽键和肽

肽键：本质是酰胺键

aa通过肽键相连成肽/pro

肽

分类(按aa数目)

aa<10：寡肽

10<aa<50：多肽

aa>50：蛋白质

肽链有方向性：从N端→C端

元素：C H O N S (有的含P I 金属元素)

其中N元素含量相对稳定，16%→ 1g N=6.25g pro

结构:

一级结构

定义

指蛋白质中从N端到C端的aa组成和排列顺序

维系键

肽键（主要）

二硫键（次要）

意义

一级结构是pro空间构象、特定生物学功能的基础（但不是决定构象的唯一因素）

二级结构

定义

指pro中某一段肽链的局部空间结构，即主链骨架原子的相对空间位置，不涉及aa残基侧链的构象

肽单元

组成肽键的6个原子：C1、C、O、N、H、C2 (C1 C2 为反式)

肽键长：0.132nm（介于单双之间，不能自由旋转）

表现形式

α-螺旋

指主链绕中心轴顺时针(右)螺旋上升

所有aa均可参与组成α-螺旋常见：Ala、Glu、Leu、Met

稳定性：靠氢键维系【氢键方向与长轴平行】

外侧：aa侧链

内侧：肽链

3.66AA上升一圈，螺距0.54nm

β-折叠

指主链折纸状，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状

aa侧链交替位于锯齿状的上下方

一条肽链的若干肽段的锯齿状结构可平行排列：平行、反平行

β-转角

指肽链进行180°回转形成折角

β-转角常由4个aa残基组成，第2个残基常为脯；常见残基：甘、天冬氨酸、天冬酰胺、色

Ω环

指肽段形状像字母Ω

常存在球状pro中，在分子表面，在分子识别有作用

维系键

氢键

四种结构的比较

维系所有高级结构的键：氢键

三级结构

定义：

指整个肽链中所有aa残基的相对空间位置，就是肽链所有原子的空间排布位置！

维系键

疏水键

盐键

氢键

范德华力

表现形式

结构模体(超二级结构)

定义

2个及以上的有二级结构的肽段在空间上的结构（非极性aa参与

αα

βαβ

ββ

常见模体

α-螺旋--β-转角--α螺旋

见于DNA结合蛋白

链--β-转角--链

反平行β-折叠的pro

链--β-转角--α-螺旋--β-转角--链

表现形式

亮氨酸拉链

两个两用性的α螺旋疏水面相互作用，形成圈对圈的二聚体结构，亮氨酸每6个aa就出现一次

常在真核DNA结合蛋白的C端与癌基因表达调控有关！！

锌指结构

由1个α-螺旋、2个反平行β-折叠的三个肽段组成

功能：结合DNA或RNA

钙离子结合蛋白（螺旋-环-螺旋）

氢键结合钙离子

结构域

定义

结构紧密而稳定的区域，各有其功能

功能

球状蛋白质的独立折叠单位；酶水解之后，蛋白质分解成多个独立的结构域，构象、功能不变；！超二级结构则会构象改变

分子伴侣

定义

可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质（pro才有功能）

新合成的pro需在分子伴侣的帮助下折叠成正确的空间构象，然后发挥其生物学功能

分类

热休克蛋白70

伴侣蛋白

肌红蛋白（储存氧气）

1条肽链，1个血红素（辅基），75%为α-螺旋

球状，表面是亲水R基，疏水的在分子内部形成疏水口袋，血红素位于其中

四级结构

定义

！！不是所有的蛋白质都有四级结构，有2条及以上的亚基的肽才有四级结构；亚基：每一条有完整的三级结构的肽链~

指蛋白质分子中各个亚基的空间排布

维系键

氢键

离子键

血红蛋白HB

2个肽链（α、β亚基），可结合2个血红素辅基

运输、释放氧

四个亚基通过8个离子键链接

3.蛋白质的主要功能

细胞组分、物质运输、催化、信息交流、免疫功能、氧化供能、维持酸碱平衡、维持血浆胶体渗透压

载脂蛋白运输脂质；清蛋白与脂肪酸、钙离子、胆红素、磺胺结合；保护机体的抗体是蛋白质

病例理况下，蛋白质氧化供能

蛋白质缓冲体系

血浆胶体渗透液压主要有血浆清蛋白维持

4.蛋白质执行功能的主要方式

相互作用

pro和核酸相互作用

pro是基因表达的产物，基因表达又离不开pro

pro和小分子相互作用

如酶的催化、转运、信息传递

pro和pro相互作用（执行功能的主要方式！！）

蛋白质翻译、细胞增殖等

蛋白质一级结构与功能

构象的基础，但还要分子伴侣、折叠酶的帮助

功能的基础

一级结构相似，构象和功能也相似

种属差异和分子进化

从aa序列了解生物进化信息；进行一级结构测定和比较，发现有种属差异

aa序列改变可导致分子病

血红蛋白β亚基的第6位aa从谷氨酸→缬氨酸，导致镰刀型贫血症

原因：碱基错配/碱基突变/DNA点突变

区分：疯牛病是构象病

蛋白质高级结构与功能

只有具有高级结构的蛋白质，才能表现出生物学功能（蛋白质只要一级结构未被破坏，构象变了但仍可复性）

新合成的酶以酶原的形式存在，只有经过特异的蛋白水解酶切去一段肽、暴露出活性中心，才能表现出活性！！

HB的空间构象变化和功能

结构

4条肽链（2个α肽链、2个β链），可结合4分子氧

功能

HB与氧可逆结合，氧解离曲线呈S形（构象变化影响亚基和氧的结合）

5.蛋白质构象病

定义

空间构象改变使蛋白质功能改变，严重时引发疾病

疯牛病

朊病毒蛋白(Prp)引起的人和动物神经退行性病变。正常的α螺旋的Prpc→异常β折叠的PrpSc，但PtpSc对蛋白酶不敏感、水溶性和热稳定性差，聚集形成淀粉样纤维沉淀、落在神经上致病

6.蛋白质的理化性质

两性解离性

大多数蛋白质的等电点pI=5.0，在血浆中多解离为阴离子

紫外吸收

色、酪、苯丙氨酸最大吸收峰280nm

应用：测定蛋白质含量

呈色反应：

茚三酮反应

pro水解成aa；aa+茚三酮→蓝紫色化合物（570nm最大吸收峰）

可测定蛋白质含量！！

双缩脲反应

肽键在稀碱溶液中与硫酸铜加热，可呈紫色/红色

可检测蛋白质水解程度！！

胶体性质

蛋白质是大分子物质，有胶体性质

机制

pro表面有水化膜、带负电荷

水化膜阻止蛋白质颗粒相互集聚，防止沉淀析出

pH>pI，故蛋白质带负电，负负相斥，悬浮不沉淀

盐析

除去表面电荷、水化膜

加入中性盐破坏水化膜，调节pH=pI，不带电荷了，pro就沉淀了

变性

原因

pro特有的空间结构破坏、理化性质改变、生物活性丧失

因素

加热、强酸强碱、乙醇、重金属、生物碱

结果

s↓、结晶↓、粘度↑、活性↓、易被酶水解

特征

一级结构没变，共价键没破坏！！

但是破坏了二硫键、非共价键（氢键）

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